Offerta Didattica
FARMACIA
BIOCHIMICA E BIOCHIMICA APPLICATA
Classe di corso: LM-13 - Farmacia e farmacia industriale
AA: 2022/2023
Sedi: MESSINA
SSD | TAF | tipologia | frequenza | moduli |
---|---|---|---|---|
BIO/10 | Caratterizzante | Obbligatoria | Obbligatoria | No |
CFU | CFU LEZ | CFU LAB | CFU ESE | ORE | ORE LEZ | ORE LAB | ORE ESE |
---|---|---|---|---|---|---|---|
12 | 10 | 0 | 2 | 84 | 60 | 0 | 24 |
LegendaCFU: n. crediti dell’insegnamento CFU LEZ: n. cfu di lezione in aula CFU LAB: n. cfu di laboratorio CFU ESE: n. cfu di esercitazione FREQUENZA:Libera/Obbligatoria MODULI:SI - L'insegnamento prevede la suddivisione in moduli, NO - non sono previsti moduli ORE: n. ore programmate ORE LEZ: n. ore programmate di lezione in aula ORE LAB: n. ore programmate di laboratorio ORE ESE: n. ore programmate di esercitazione SSD:sigla del settore scientifico disciplinare dell’insegnamento TAF:sigla della tipologia di attività formativa TIPOLOGIA:LEZ - lezioni frontali, ESE - esercitazioni, LAB - laboratorio
Obiettivi Formativi
Conoscenza dei processi metabolici e dei meccanismi di controllo del metabolismo per affrontare i successivi studi sugli effetti dei farmaci, sul loro meccanismo d’azione e sulla loro progettazione. Conoscenza di metodologie e schemi metodologici per lo studio delle biomolecole.Learning Goals
Metodi didattici
Lezione orale, con ausilio di lavagna e video proiettore. Gli Studenti possono porre domande in qualsiasi momento.Teaching Methods
Prerequisiti
Conoscenze che provengono dalla Chimica organicaPrerequisites
Verifiche dell'apprendimento
Esame orale che prevede la formulazione di almeno tre domande. Lo studente deve rispondere esaurientemente a tutte le domande formulate. Il voto è funzione della maturità e competenza dimostrata dallo studente nell’esposizione delle risposte fornite alle domande formulate.Assessment
Programma del Corso
BIOCHIMICA Le origini della biochimica. Bioelementi e macromolecole. Struttura e proprietà delle macromolecole. In particolare: - acqua: caratteristiche chimico-fisiche e correlazione con le macromolecole biologiche - aminoacidi, peptidi, proteine; amminoacidi precursori di ormoni e neurotrasmettitori; organizzazione strutturale delle proteine; mioglobina ed emoglobina: confronto tra le curve di ossigenazione; biosintesi e catabolismo dell’eme, cenni sulle emoglobine patologiche: l’emogloboina S. - enzimi: classificazione, meccanismo d’azione, cinetica enzimatica, regolazione dell’attività enzimatica; effetto del pH e della temperatura; enzimi allosterici; gli isoenzimi come markers diagnostici - inibizione enzimatica irreversibile e reversibile, variazione dei parametri cinetici in presenza di inibitori; inibitori suicidi e loro applicazioni biochimico-farmaceutiche - lipidi: funzioni e classificazione - Carboidrati: funzioni e classificazione - Vitamine e coenzimi. Principi generali di bioenergetica e termodinamica. Aspetti biochimici della digestione e dell’assorbimento di glucidi, lipidi e proteine. Metabolismo dei glucidi (glicolisi, complesso della piruvato deidrogenasi, ciclo di Krebs, gluconeogenesi, glicogeno sintesi e glicogeno lisi) e sua regolazione (regolazione ormonale da parte dell’insulina,glucagone e adrenalina; regolazione da metabolita e covalente). Metabolismo dei lipidi (attivazione degli acidi grassi, ossidazione degli acidi grassi a numero pari, dispari, satuti e insaturi, corpi chetonici, ossidazione degli acidi grassi, ossidazione perissosomiale degli acidi grassi, biosintesi del colesterolo e degli acidi grassi) e sua regolazione (regolazione ormonale da parte dell’insulina, glucagone e adrenalina; regolazione da metabolita e covalente) Fosforilazione ossidativa. Metabolismo dei composti azotati (catabolismo degli aminoacidi, sistemi di trasporto dello ione ammonio, ciclo dell’urea, cenni biosintesi degli amminoacidi, biosintesi e catabolismo delle basi azotate) e sua regolazione metabolica. BIOCHIMICA APPLICATA Studi in vivo e in vitro. Soluzioni, pH and tamponi. Isolamento e purificazione di componenti cellulari. Centrifugazione e relative tecniche di separazione. Tecniche di estrazione e purificazione delle proteine. Metodi per la quantificazione delle proteine. Determinazione dell’attività enzimatica. Tecniche di determinazione della struttura proteica. Determinazione della composizione amminoacidica delle proteine. Tecniche spettroscopiche, elettroforetiche e cromatografiche.Course Syllabus
Testi di riferimento: BIOCHIMICA:
Nelson, Cox - Introduzione alla Biochimica di Lehninger
Horton, Moran, Scrimgeour,
Perry, Rawn- Principi di Biochimica, quarta edizione
Bassi, Boffi, de Curtis,Degano, Di Liegro, Ientile, Vigetti, Zocchi; Biochimica. Edi Ermes Campbell, Farrel – Biochimica
Devlin - Biochimica con Aspetti Clinici
Leuzzi, Bellocco, Barreca- Biochimica della nutrizione
BIOCHIMICA APPLICATA:
Testi consigliati:
K. Wilson, J. Wolker. Biochimica e biologia molecolare - Principi e tecniche
M. C. Bonaccorsi, R. Contestabile, M. L. Di Salvo. Metodologie biochimiche
Esami: Elenco degli appelli
Elenco delle unità didattiche costituenti l'insegnamento
Docente: DAVIDE BARRECA
Orario di Ricevimento - DAVIDE BARRECA
Giorno | Ora inizio | Ora fine | Luogo |
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Lunedì | 09:00 | 11:00 | Edificio centrale del Polo Papardo, 3 piano blocco A |
Note: