Offerta Didattica

 

FARMACIA

BIOCHIMICA E BIOCHIMICA APPLICATA

Classe di corso: LM-13 - Farmacia e farmacia industriale
AA: 2022/2023
Sedi: MESSINA
SSDTAFtipologiafrequenzamoduli
BIO/10CaratterizzanteObbligatoriaObbligatoriaNo
CFUCFU LEZCFU LABCFU ESEOREORE LEZORE LABORE ESE
1210028460024
Legenda
CFU: n. crediti dell’insegnamento
CFU LEZ: n. cfu di lezione in aula
CFU LAB: n. cfu di laboratorio
CFU ESE: n. cfu di esercitazione
FREQUENZA:Libera/Obbligatoria
MODULI:SI - L'insegnamento prevede la suddivisione in moduli, NO - non sono previsti moduli
ORE: n. ore programmate
ORE LEZ: n. ore programmate di lezione in aula
ORE LAB: n. ore programmate di laboratorio
ORE ESE: n. ore programmate di esercitazione
SSD:sigla del settore scientifico disciplinare dell’insegnamento
TAF:sigla della tipologia di attività formativa
TIPOLOGIA:LEZ - lezioni frontali, ESE - esercitazioni, LAB - laboratorio

Obiettivi Formativi

Conoscenza dei processi metabolici e dei meccanismi di controllo del metabolismo per affrontare i successivi studi sugli effetti dei farmaci, sul loro meccanismo d’azione e sulla loro progettazione. Conoscenza di metodologie e schemi metodologici per lo studio delle biomolecole.

Learning Goals


Metodi didattici

Lezione orale, con ausilio di lavagna e video proiettore. Gli Studenti possono porre domande in qualsiasi momento.

Teaching Methods


Prerequisiti

Conoscenze che provengono dalla Chimica organica

Prerequisites


Verifiche dell'apprendimento

Esame orale che prevede la formulazione di almeno tre domande. Lo studente deve rispondere esaurientemente a tutte le domande formulate. Il voto è funzione della maturità e competenza dimostrata dallo studente nell’esposizione delle risposte fornite alle domande formulate.

Assessment


Programma del Corso

BIOCHIMICA Le origini della biochimica. Bioelementi e macromolecole. Struttura e proprietà delle macromolecole. In particolare: - acqua: caratteristiche chimico-fisiche e correlazione con le macromolecole biologiche - aminoacidi, peptidi, proteine; amminoacidi precursori di ormoni e neurotrasmettitori; organizzazione strutturale delle proteine; mioglobina ed emoglobina: confronto tra le curve di ossigenazione; biosintesi e catabolismo dell’eme, cenni sulle emoglobine patologiche: l’emogloboina S. - enzimi: classificazione, meccanismo d’azione, cinetica enzimatica, regolazione dell’attività enzimatica; effetto del pH e della temperatura; enzimi allosterici; gli isoenzimi come markers diagnostici - inibizione enzimatica irreversibile e reversibile, variazione dei parametri cinetici in presenza di inibitori; inibitori suicidi e loro applicazioni biochimico-farmaceutiche - lipidi: funzioni e classificazione - Carboidrati: funzioni e classificazione - Vitamine e coenzimi. Principi generali di bioenergetica e termodinamica. Aspetti biochimici della digestione e dell’assorbimento di glucidi, lipidi e proteine. Metabolismo dei glucidi (glicolisi, complesso della piruvato deidrogenasi, ciclo di Krebs, gluconeogenesi, glicogeno sintesi e glicogeno lisi) e sua regolazione (regolazione ormonale da parte dell’insulina,glucagone e adrenalina; regolazione da metabolita e covalente). Metabolismo dei lipidi (attivazione degli acidi grassi, ossidazione degli acidi grassi a numero pari, dispari, satuti e insaturi, corpi chetonici, ossidazione degli acidi grassi, ossidazione perissosomiale degli acidi grassi, biosintesi del colesterolo e degli acidi grassi) e sua regolazione (regolazione ormonale da parte dell’insulina, glucagone e adrenalina; regolazione da metabolita e covalente) Fosforilazione ossidativa. Metabolismo dei composti azotati (catabolismo degli aminoacidi, sistemi di trasporto dello ione ammonio, ciclo dell’urea, cenni biosintesi degli amminoacidi, biosintesi e catabolismo delle basi azotate) e sua regolazione metabolica. BIOCHIMICA APPLICATA Studi in vivo e in vitro. Soluzioni, pH and tamponi. Isolamento e purificazione di componenti cellulari. Centrifugazione e relative tecniche di separazione. Tecniche di estrazione e purificazione delle proteine. Metodi per la quantificazione delle proteine. Determinazione dell’attività enzimatica. Tecniche di determinazione della struttura proteica. Determinazione della composizione amminoacidica delle proteine. Tecniche spettroscopiche, elettroforetiche e cromatografiche.

Course Syllabus


Testi di riferimento: BIOCHIMICA: Nelson, Cox - Introduzione alla Biochimica di Lehninger Horton, Moran, Scrimgeour, Perry, Rawn- Principi di Biochimica, quarta edizione Bassi, Boffi, de Curtis,Degano, Di Liegro, Ientile, Vigetti, Zocchi; Biochimica. Edi Ermes Campbell, Farrel – Biochimica Devlin - Biochimica con Aspetti Clinici Leuzzi, Bellocco, Barreca- Biochimica della nutrizione BIOCHIMICA APPLICATA: Testi consigliati: K. Wilson, J. Wolker. Biochimica e biologia molecolare - Principi e tecniche M. C. Bonaccorsi, R. Contestabile, M. L. Di Salvo. Metodologie biochimiche

Elenco delle unità didattiche costituenti l'insegnamento

Docente: DAVIDE BARRECA

Orario di Ricevimento - DAVIDE BARRECA

GiornoOra inizioOra fineLuogo
Lunedì 09:00 11:00Edificio centrale del Polo Papardo, 3 piano blocco A
Note:
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